L’accumulo di proteina tau nel cervello è un segno di molte malattie neurodegenerative tra cui il morbo di Alzheimer. Studi recenti dimostrano che la formazione di questi aggregati tau, chiamati anche fibrille amiloidi, coincide con la presenza di altre biomolecole, la cui natura e regolazione non è stata ancora chiarita. impostare In vivo L’identificazione delle molecole che innescano l’accumulo di tau e la formazione di grovigli neurofibrillari dannosi rappresenterà un importante passo avanti nella comprensione del morbo di Alzheimer e di altre malattie correlate alla tau (taupatie).
nel laboratorioMolti studi hanno dimostrato che le molecole caricate negativamente, come gli zuccheri, i lipidi o anche gli acidi nucleici (RNA), possono indurre l’accumulo di tau. Ma l’osservazione diretta per comprendere i cofattori che si assemblano con il tau per formare aggregati patologici è un compito difficile a causa delle dimensioni nanometriche delle fibrille amiloidi. Questa sfida tecnologica richiede lo sviluppo di nuovi strumenti di caratterizzazione.
Squadre del Bordeaux da Laboratorio di Chimica e Biologia delle Membrane e dei Nanooggetti (CBMN, CNRS/Bordeaux INP/Università di Bordeaux) E l’Istituto di Scienze Molecolari (ISM, CNRS/Burdeaux INP/Università di Burdeaux) hanno dimostrato che l’aggregazione della proteina tau potrebbe essere indotta dal modello di RNA PolyA, la catena del nucleotide dell’adenina. Per fare questo, hanno usato il montaggio Spettroscopia Raman Ters (Spettroscopia Raman avanzata) È stato sviluppato presso l’ISM e consente contemporaneamente la visualizzazione e la caratterizzazione chimica di aggregati con un diametro di pochi nanometri. La tecnologia della spettroscopia Raman ha permesso loro di analizzare singole fibrille di amiloide e di rilevare l’inserimento di PolyA nelle fibrille. L’incorporazione di specifiche firme vibrazionali di tau e adenina consente di caratterizzare simultaneamente la porzione proteica e la porzione RNA della fibra. Questo studio ha dimostrato che l’RNA poliA interagisce con diverse regioni della proteina tau, sia quelle organizzate in fogli che le sue regioni più disordinate. Inoltre, è stata osservata una forte colocalizzazione tra RNA e residui proteici caricati positivamente. Questi risultati sono stati pubblicati con il titolo ” Tema caldo » Nella recensione Angewandte Chemie Edizione Internazionaleci permettono di comprendere meglio la composizione di questi aggregati e, auspicabilmente, di lavorare ulteriormente sulla loro patologia.
Redattore: AVR
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